Hoeveel weet u over het verschil tussen eiwit en eiwitpeptide?

3. Driedimensionale structuur van eiwit en tweedimensionale structuur van eiwitpeptide

De driedimensionale structuur van eiwitten is geen nieuw onderwerp en de tweedimensionale structuur van eiwitpeptiden is diepgaand bestudeerd. Deze structuren zijn nog steeds onlosmakelijk verbonden met onze dagelijkse lichamelijke gezondheid en gezondheidszorg.

De driedimensionale structuur van eiwit is bevorderlijk voor de realisatie van de activiteit van zijn functionele segmenten, en het kookproces, het verwarmingsproces en de uithardingsmethoden kunnen de driedimensionale structuur van het eiwit vernietigen en het inactief maken. Dit levert ons echter vaak andere resultaten op, zoals een heerlijke smaak en veilig voedsel. In biologische enzymatische hydrolysetechnologie gebruiken we vaak temperatuurveranderingen en zuur-base veranderingen om de driedimensionale structuur van eiwitten te veranderen, om ons voor te bereiden op daaropvolgende enzymatische hydrolyse.

In feite lijken het principe en het proces van industriële extractie van dierlijke eiwitten erg op onze dagelijkse keuken thuis. Bijvoorbeeld de zelfgemaakte soep in het zuiden: ten eerste wordt hoge temperatuur gebruikt om het eiwit in het vlees en de botten te denatureren. Op dit moment wordt het eiwit samengetrokken door warmte en is de driedimensionale structuur compact en kan dodelijk zijn. Het doodt de meeste bacteriën, maar is niet geschikt voor onmiddellijke biologische proteolyse. Enzymatische hydrolyse heeft een beter effect in een waterig systeem. Daarom is het noodzakelijk om het vuur thuis te veranderen en langzaam te koken, zodat de driedimensionale structuur van het eiwit langzaam wordt vernietigd in kokend water. Het hydrofiele deel verschijnt in de structuur en vormt zo een opgeloste macromoleculaire bouillon. Wanneer de driedimensionale structuur beschadigd is, komen er wat vrije aminozuren vrij, waardoor de bouillon een unieke en heerlijke smaak krijgt. Bij industriële eiwitextractie gebruiken we een gematigde temperatuurbehandeling, dit proces kan ook de meeste bacteriën doden, en omdat de temperatuur niet plotseling zal stijgen, zal de driedimensionale structuur van het eiwit niet plotseling krimpen, maar er zal een goede afwikkeling en grote oplossing zijn . De moleculaire eiwitfragmenten zijn vergelijkbaar in structuur en grootte, en er zijn relatief weinig vrije aminozuren in de fragmenten, en het materiaalverlies in het daaropvolgende enzymatische hydrolyseproces zal ook worden verminderd.

We weten allemaal dat het op het einde nog lekkerder wordt door een beetje zout aan de bouillon toe te voegen. De essentie is dat de driedimensionale structuur van het eiwit tijdens het kookproces geleidelijk wordt verbroken om kleine in water oplosbare eiwitmoleculen te vormen. Deze moleculen hebben nog steeds een zekere driedimensionaliteit. Structuur. Wanneer zout wordt toegevoegd, bevordert het de verdere afbraak van de driedimensionale structuur van een deel van het eiwit en komen er meer aminozuren vrij, waardoor de soep lekkerder wordt. Daarom gebruiken we in de industrie biologische enzymatische hydrolysemethoden om het opgeloste driedimensionale structuureiwit efficiënt en dieper te ontleden in tweedimensionale structuuraminozuren. De eiwitmoleculen met driedimensionale structuur worden na koken op gemiddelde temperatuur gedenatureerd en geïnactiveerd en maken er deel van uit. Hydrofiele groep. Maar vanuit de structuur zijn er nog steeds veel posities met bepaalde chemische activiteit, die gemakkelijk kunnen interageren, één worden of een bepaalde structuur vormen met water, dus de eiwitvloeistof heeft op dit moment een bepaalde viscositeit en is gemakkelijk te produceren schuim bij het roeren, en het schuim is niet gemakkelijk te verdwijnen. . De kleine aminozuurmoleculen die enzymatisch zijn omgezet in een tweedimensionale structuur, hebben een eenvoudige structuur en de hydrofiele groep wordt in de grootste mate vrijgegeven en blootgesteld, waardoor de viscositeit van de waterige oplossing zwakker wordt en dichter bij de toestand van water komt.

Door het verschil tussen de tweedimensionale en driedimensionale structuur op microscopisch niveau is de vorm van de eiwitoplossing op macroscopisch niveau veranderd. Deze verschijnselen worden ook vaak gebruikt om de mate en voortgang van de microscopische reactie in het proces van eiwitextractie door biologische enzymatische hydrolyse te beoordelen. Naarmate de tweedimensionale structuur wordt geproduceerd, verschijnen er meer vrije aminozuren en wordt de zuurgraad in het systeem geleidelijk sterker, waardoor een enigszins zure eiwitpeptide-oplossing wordt gevormd.

In eiwit-enzymatische hydrolysetechnologie zijn de microscopische wereld en de macroscopische wereld nauw met elkaar verbonden, en elke verandering en toestand komt met elkaar overeen. Zolang de relatie tussen de driedimensionale structuur van het eiwit en de tweedimensionale structuur van het eiwitpeptide wordt bekeken, kunnen de biologische enzymen beter worden begrepen. Oplossingsproces. De biologische activiteit en waarde van eiwitpeptiden met een tweedimensionale structuur zijn sterk verbeterd in vergelijking met eiwitten met een driedimensionale structuur. Tegelijkertijd zijn sommige biologische kenmerken van de driedimensionale structuur ook verzwakt, wat meer geschikt is voor het menselijk lichaam om te absorberen en te gebruiken. Het onderwerp eiwitpeptiden zal later verder worden uitgewerkt. De tweedimensionale structuur van eiwitpeptiden en hun biomedische toepassingen zijn momenteel een van de hotspots op het gebied van biogeneeskunde, en het tijdperk van de biowetenschappen kan een nieuw tijdperk van krachtige ontwikkeling openen.

4. Is het voeding of medicijnen? De ware functie van eiwitpeptiden

Er zijn mensen geweest die de concepten van eiwitpeptiden, eiwitten en kleinmoleculige eiwitten hebben gepromoot, en er zijn ook veel twijfels. Heeft eiwitpeptide de magische functies die worden bevorderd? Laat's proberen een analyse uit te voeren vanuit het perspectief van rationaliteit en gezond verstand.

Laten we eerst het verschil tussen eiwitpeptiden en eiwitten verduidelijken: Simpel gezegd, eiwitpeptiden maken deel uit van eiwitten. Meerdere eiwitpeptiden worden gecombineerd tot eiwitmoleculen. Ze hebben bepaalde macrofuncties. Eiwitten kunnen worden gehydrolyseerd, zuur-base of biologische enzymen. Ontbonden in eiwitpeptiden, verdere ontleding kan uiteindelijk vrije aminozuren verkrijgen. Het lijkt erop dat, aangezien eiwitpeptide een onderdeel van eiwit is, het nog steeds een bepaalde biologische activiteit en functie heeft? Of hebben alleen complexe eiwitten biologische activiteit?

In feite zijn aminozuren geen eenvoudige en ongeordende eiwitpeptiden. Net zoals we auto's maken, heeft elk onderdeel zijn eigen functie en kenmerken: bougies kunnen elektrische vonken opwekken, zuigers kunnen verbrandingsenergie omzetten in beweging en krukassen worden gekoppeld aan zuigers. De sleutel is om de beweging over te brengen op de tandwielset van de band... en verschillende componenten worden gecombineerd tot een motor en verschillende structuren worden uiteindelijk gecombineerd tot een auto. Hoewel de auto een macrofunctie heeft, heeft tegelijkertijd elk onderdeel, zelfs een schroef, ook zijn eigen functie, zelfs als het niet in de auto wordt gebruikt, kan het ook op andere gecoördineerde plaatsen worden gebruikt! Dit is niet alleen op voedingsniveau, maar ook op biologisch activiteitsniveau.

In de afgelopen 30 jaar heeft de Nobelprijs voor Biologie veel onderzoek gedaan naar eiwitpeptiden en de resultaten veranderen geleidelijk het leven van mensen. Hoewel sommige commerciële propaganda, met het begrip en begrip van gerelateerde technologieën van mensen, is de productietechnologie van het bedrijf verbeterd en zijn er hoogwaardige producten op de markt gekomen, het gezonde leven van mensen' zal steeds beter worden. Hier zijn enkele fragmenten van technische prestaties van de Nobelprijs om eiwitpeptiden vanuit een ander perspectief te begrijpen:

In 1984 ontdekte de Amerikaanse biochemicus Robert Bruce Merrifield peptiden, die een sleutelrol spelen bij menselijke groei en ontwikkeling, metabolisme, ziekte, veroudering en dood, en won dat jaar de Nobelprijs voor de Scheikunde.

In 1986 deden de Italiaanse bioloog Rita Levi-Montalcini en de Amerikaanse bioloog Stanley Cohen diepgaand onderzoek naar peptiden en ontdekten dat peptiden beschadigde zieke cellen kunnen repareren, de levenscyclus van cellen kunnen reguleren, verouderde cellen kunnen activeren, intercellulaire ionenmetabolismekanalen kunnen reguleren en uitgebreide conditionering van de belangrijkste systemen van het menselijk lichaam speelde een rol bij het bevorderen en won dat jaar de Nobelprijs voor de geneeskunde.

In 1993 maakte Dr. Allen Siber de wetenschappelijke onderzoeksresultaten van peptiden op medisch gebied over het herstel, de conditionering en de activering van menselijke cellen en genen. De waarde ervan overtreft elke stof die in de menselijke geschiedenis is gevonden. Deze wetenschappelijke onderzoeksprestatie leverde hem dat jaar de Nobelprijs op.

In 1999 ontdekte professor Gunter Blobel uit de Verenigde Staten dat signaalpeptiden het eiwittransport regelen en won daarmee de Nobelprijs voor de Scheikunde.

In 2000 ontving de Zweedse wetenschapper Arvid Carlsson de Nobelprijs voor de Scheikunde voor zijn onderzoek naar het moleculaire mechanisme van berichteiwitten voor de overdracht van hersenzenuwen.

In 2015 Amerikaanse&versterker; De Turkse wetenschapper Aziz Sancar, de Zweedse wetenschapper Tomas Lindahl en de Amerikaanse wetenschapper Paul Modrich wonnen de Nobelprijs voor scheikunde voor hun ontdekking dat peptiden hulpmiddelen zijn voor het repareren van DNA in cellen.

Uit de bovenstaande inhoud is het niet moeilijk om te ontdekken dat eiwitpeptiden niet alleen voedingsstoffen zijn die zo eenvoudig zijn als voedingsstoffen, maar ook belangrijke actieve stoffen voor het menselijk lichaam, die deelnemen aan verschillende fysiologische functies en metabolische processen. De inname van eiwitpeptiden door het menselijk lichaam wordt niet alleen verteerd tot aminozuren voor heropname, maar kan actief worden geabsorbeerd via specifieke kanalen. De eiwitpeptiden die in het lichaam worden opgenomen, zijn niet alleen voedingsmaterialen voor de bouw van eiwitten, maar spelen een meer fysiologische rol. Bevorder of stimuleer enkele fysiologische metabolische processen. Dit verklaart ook waarom soja-eiwit en rundvleeseiwit vergelijkbaar zijn vanaf het meest basale aminozuurniveau, maar bij het eten van soja-eiwit en rundvleeseiwit zijn er duidelijke verschillen in de fysiologische indicatoren van het menselijk lichaam.

Aan de andere kant kunnen de eiwitpeptiden die door natuurlijke dieren en planten worden gehydrolyseerd, meer biologische metabolische functies hebben die we over het hoofd hebben gezien. Misschien zijn bepaalde eiwitpeptiden tijdens het formuleren van Chinese kruidengeneesmiddelen meer dan alleen voeding. De rol, maar door de fysiologische stofwisseling of biologische activiteit te veranderen, toont zo de unieke geneeskrachtige eigenschappen. Dit kan een nieuw perspectief zijn voor doorbraken in de modernisering van de Chinese geneeskunde.

Kortom, als eiwitpeptiden niet alleen voedzaam voedsel zijn, zouden verschillende eiwitpeptiden een bepaalde biologische activiteit en medicinale waarde moeten hebben. De manier om eiwitpeptiden in te nemen kan meer intestinale absorptie zijn en de absorptie en het gebruik van eiwitpeptideproducten verbeteren. Er zijn nog te veel mysteries en ruimte voor verkenning op het gebied van eiwitpeptiden. Met meer begrip en diepgaand onderzoek zal de eiwitpeptide-industrie zeker meer waarde creëren.